البروتين عبارة عن سلسلة من الحموض ية مرتبطة مع بعضها بروابط ببتيدية، وكل حامض أمينى يتكون من ذرتين من الكربون مرتبطتين مع بعضهما، وذرة منهما مرتبطة مع النتروجين ،وسلسلة جانبية ٍside chian . وتختلف السلسلة الجانبية من حامض أميني إلى آخر، ومن هنا تعطى لكل حامض أميني خواص وتركيباً يختلف عن الآخر.
ويوجد حوالي 20 حامضاً أمينياً لتكوين البروتين ويستطيع الجسم أن يكون منها 12 حامضاً أمينياً ولذا تسمى بالحموض الامينية غير الأساسية Non-essential amino acids أي أنه ليس من المهم أن تتواجد في الوجبة الغذائية، وأن الثمانية أحماض أمينية الأخرى لا يستطيع الجسم أن يكونها، ولذلك لابد من وجودها في الوجبة الغذائية، وتسمى بالحموض الامينية الأساسية Essential amino acids .
الحموض الامينية الأساسية Essential amino acids:
Iso Leucine
Leucine
Lysine
Methionine + Cysteien
Phenyl alanine + Tyrosine
Threonine
Tryptophan
Valine
الحموض الامينية غير الأساسية Non-essential amino acids
Alanine
Arginine
Asparagine
Aspartic Acide
Cysteine
Glutamic acid
Glutamine
Glycine
Proline
Serine
Tyrosine
Histidine
وقد وجدت حديثا طريقة أخرى لتقسيم الأحماض الامينية:
1 – الحموض الامينية ذات السلسلة الجانبية غير القطبية غير المشحونة
Amino acids with nonpolar uncharged side chain
مثل: الجليسين- الآلانين- الفالين- الليوسين- الأيسوليوسين- البرولين- الفينيل آلانين- الترييتوفين- الميثونين.
الحموض Amino acids with uncharged polar side chain
مثل :السيرين – الثريونين – السيستين – التيروسين – الأسبراجين – الجلوتامين .
3 – الحموض الأمينية ذات السلسلة الجانبية المشحونة :
Amino acids with charged side chain
مثل : حامض الأسبارتيك – حامض الجلوتاميك – الهيستيدين – الليسين والأرجنين .
وعادة يكون البروتين في شكل سلسلة مستقيمة ثم تنثني وتصبح على شكل حلزوني ثم تنثني مرة أخرى ويصبح البروتين عبارة عن سلسلة ثلاثية الأبعاد Three dimensions وتكوين البروتين ليست له صورة نهائية، إذ إنه يتغير تبعاً لاحتياج الجسم لأي نوع من البروتين ، ويحتوي الجسم على عديد من البروتينات والتي تختلف باختلاف ترتيب الحموض نية .
وعند تعريض البروتين لدرجة حرارة عالية ( عند الطهي) أو الأشعة فوق البنفسجية أو لوسط حامضي أو قلوي أو لبعض المعادن مثل الفضة أو الزئبق فإن البروتين تحدث له عملية تسمى Denaturation وهي تغيير من طبيعة البروتين عن طريق تكسير الروابط الهيدروجينية المسئولة عن التركيب الثانوي للبروتين والتي تعرف باسم secondry structure وهي عملية غير عكسية ، أي لا يرجع البروتين إلى حالته الأولى ولذلك لا بد أن يكون وسط الدم متعادلاً .
